W związku z problemem ze SPAMem edycja przez osoby niezalogowane została wyłączona. Zalgouj się by edytować.

Witamy na wiki Wydziału Biologii Uniwersytetu Warszawskiego

Spis treści 1 Białk 2 Klasyfikacja enzymów 3 Deaminacja białek i aminokwasów 4 Katabolizm aminokwasów 4.1 Usuwanie amoniaku 4.2 Losy szkieletów węglowych 5 Dekarboksylacja

Białk

• Rzadko występują jako materiał zapasowy (wyjątkiem nasiona niektórych roślin)
  • Nasiona zbóż ? białka typu glutenom
  • Soja ? glikoproteina 7s (magazyn aminokwasów i azotu)
• U zwierząt nie występują jako materiał zapasowy, pobierają za to duże ich ilości wraz z pokarmem roślinnym i właśnie te białka są katabolizowane.
• Wewnątrz komórkowe (informacyjne, regulacyjne, enzymatyczne, strukturalne) podlegają obrotowi metabolicznemu ? są syntetyzowane i rozkładane równocześnie.
  • T1/2 - okres półtrwania -> określa obrót metaboliczny poszczególnych białek (połowa cz. białka ulega degradacji)
    • Bardzo zróżnicowany dla różnych białek (od kilku sekund do kilku tygodni)
    • B. informacyjne oraz regulacyjne żyją bardzo krótko.
    • B. enzymatyczne ? od kilku minut do kilku tygodni
    • B. strukturalne ? najbardziej trwałe (np.: b. cytoszkieletu)

• Obrót metaboliczny związany jest z rozkładem białek na aminokwasy(AA).

• Hydroliza wiązań peptydowych (rozcinanie białek do aminokwasów poprzez dołączenie wody)
  • proteazy/proteinazy ? działają na natywne(?) białka.
  • peptydazy ? działają na pewne fragmenty peptydowe uzyskane w wyniku zapoczątkowanej wcześniej hydrolizy.
  • Enzymy są ogromną rodziną i nie wszyscy trzymają się tego podziału.

Klasyfikacja enzymów

• Uczestniczących w hydrolizie białek pokarmowych jak i b. wewnątrzkom.
• Często charakteryzują się dużą specjalizacją np.: enzymy występujące w przewodzie pokarmowym, produkowane przez trzustkę:
  • • chymotrypsyna - rozszczepia wiązania peptydowe tylko w tych miejscach, gdzie grupa karboksylowa aminokwasu aromatycznego (tyrozyna, fenyloalanina itp.) wiąże się z innym, dowolnym aminokwasem.
    • trypsyna - rozcina wiązania peptydowe tworzone przez gr. karboksylowe aminokwasów zasadowych takich jak: lizyna, arginina.

• Duża specyficzność -> dużo enzymów w przewodzie pokarmowym.
• Podział enzymów ze względu na miejsce nacięć w łańcuchu:

• • • endopeptydazy - tną łańcuch polipeptydowy gdzieś w jego środku, np.: trypsyna, chymotrypsyna.
    • egzopeptydazy - tną łańcuch na końcu. Wyróżniamy:
      • • karboksypeptydaza - odszczepia kolejno od C końca pojedyncze reszty aminokwasowe.(-)(aktywuje cz. nukleofilu np.: wody oraz polaryzuje gr. karbonylową)
        • aminopeptydazy - rozszczepiają kolejno wiązania od N końca.
• Enzymów proteolitycznych jest bardzo wiele.
• Proteoliza w komórkach zachodzi w proteosomach, które są jakimś odpowiednikiem rybosomów; są to złożone struktury w skład, których wchodzi wiele różnych białek, w tym enzymów proteolitycznych.
• Hydroliza białek do aminokwasów katalizowana przez proteinazy lub peptydazy jest procesem, w którym wydziela się dość dużo energii ale zbyt mało żeby mogła towarzyszyć jej synteza ATP lub innych związków wysokoenergetycznych; więc podobnie jak w przypadku cukrowców i lipidów, ta faza hydrolityczna jest jałowa energetycznie. (powstała E wydzielana jest w postaci ciepła)
• Powstałe aminokwasy mogą być dalej katabolizowane.
• W białku występuje 20 kodowanych aminokwasów, oprócz tego występują jeszcze AA niekodowane, które powstają w wyniku potranslacyjnej modyfikacji pewnych reszt aminokwasowych, np.: część reszt lizyny może być hydroksylowana w wyniku czego powstaje 5-hydroksylizyna, część proliny może być przekształcona w 4-hydroksyprolinę. Po hydrolizie białek często uzyskujemy więcej niż 20 AA.
• Pierwszym etapem katabolizmu białek/AA jest deaminacja.(-)

Deaminacja białek i aminokwasów

• Usunięcie gr. aminowej w postaci amoniaku (w kom. występuje on w postaci jonów amonowych)
• Może zachodzić na początku (alanina, kw. glutaminowy) lub po pewnych przekształceniach (prolina przekształca się w kw. glutaminowy i dopiero ulega deaminacji)
• Może zachodzić na różnych etapach katabolizmu poszczególnych AA.
• Niektóre AA w wyniku utraty gr. aminowej mogą przekształcić się w pirogronian, niektóre w acetylo-CoA, a inne w różne metabolity cyklu Krebsa,

np.: kw. α-ketoglutarowy, szczawiooctan, bursztynian.(są włączane w różne etapy katabolizmu złożonych cukrowców, niepotrzebna reszta zostaje degradowana do amoniaku)

• Ważną grupą enzymów biorącą udział w usuwaniu gr. Aminowych są aminotransferazy.

Katabolizm aminokwasów

• Transaminacja (aminotransferazy):

Reakcje katalizowane przez:

1. Aminotransferazę asparaginową
2. Aminotransferazę alaninową

• Jest bardzo dużo różnych aminotransferaz, które katalizują reakcję transaminacji.
• Określony aminokwas oddaje gr. aminową na ketokwas, którym najczęściej jest α-ketoglutaran; w wyniku tego z aminokwasu powstaje odpowiedni α-ketokwas, a α-ketoglutaran ulega aminacji i powstaje glutaminian.
• Procesy transamincji nie prowadzą do całkowitej deaminacji ? jeden AA zmieniany jest na inny (asparaginian / alanina na glutaminian)
• Oznaczenie aktywności tych enzymów w otoczeniu jest ważnym narzędziem diagnostycznym: obie te aminotransferazy wys. wew.-kom. np.: w mięśniu sercowym, wątrobie. Każdy narząd charakteryzuje się pewnym stosunkiem aktywności jednego enzymu do drugiego ? jeśli w osoczu pojawia się podwyższony poziom transferaz oznacza to, że narząd uległ uszkodzeniu.

• Koenzym aminotransferaza jest pochodną pirydyny: fosforan pirydoksalu (PLP), który w komórkach ssaczych wytwarzany jest z witaminy B6 (pirydoksyny); żeby mogła się ona przekształcić w PLP to gr. alkoholowa 1? musi się utlenić do gr. aldehydowej i inna gr. musi ulec fosforylacji.
  • Witamina jest wykorzystywana jako element budulcowy do syntezy koenzymu, substancji która uczestniczy w procesie katalitycznym.
• Fosforan pirydoksalu, w trakcie procesu transaminacji, przejściowo jest w stanie przyjąć gr. aminową aminokwasu, powstający fosforan pirodoksyny (PMP) oddaje tę gr. aminową na odpowiedniego biorcę (najczęściej jest nim α-ketoglutaran)
• Transaminacja: AA reaguje z enzymem zawierającym jako koenzym fosforan pirydoksalu (PLP); w drugim etapie reakcji α-ketokwas reaguje z fosforanem pirydoksaminy, w wyniku czego powstaje aminokwas.

aminokwas1 + E-PLP ←→ α-ketokwas1 + E-PMP

α-ketokwas2 + E-PMP ←→ aminokwas2 + E-PLP

W wyniku dostajemy:

aminokwas2 + α-ketokwas2 ←→ aminokwas2 + α-ketokwas1

• Schemat transaminacji:

• Mechanizm transaminacji:

• Odpowiedni enzym (aminotransferaza) zawiera kowalencyjnie związany fosforan pirydoksalu, przyłączony do gr. ?-aminowej (epsilon) lizyny wchodzącej w skład łańcucha peptydowego enzymu, tworząc w ten sposób zasadę Schifa. Zasada Schifa b. łatwo powstaje kiedy mamy do czynienia z aminą i zw. Karboksylowym ? w wyniku eliminacji cząsteczki wody powstaje R1-N=CH-R2 (zasada Schifa). Grupa aldehydowa PLP tworzy w stanie podstawowym zasadę Schifa z grupą aminową lizyny. Lizyna jest AA zasadowym, który zamiast gr. α^_aminowej zawiera E-aminową grupę w łańcuchu bocznym, która jest związana z PLP.
• Jeśli pojawi się właściwy AA to następuje wyparcie PLP, powstaje np.: ???????... ????????????????????????????????????..????????????????????????????????????..???????????????????.....(źle skserowane, nie dało się odczytać)

• Zewnętrzna aldoimina w wyniku odprotonowania i protonacji w inny sposób prowadzi do powstania struktury zwanej ketoiminą, a następnie w wyniku przyłączenia cząsteczki wody do podwójnego wiązania następuje rozpad na α-ketokwas i fosforan pirydoksaminy, który może reagować z innym α-ketokwasem np.: z α-ketoglutaranem ? zachodzi odwrotny ciąg reakcji (wszystkie te reakcje są odwracalne), w wyniku czego odtwarza się aldoimina i może zajść następująca reakcja (także odwracalna): zewnętrzna aldoimina rozpada się na AA i powstaje kowalencyjne połączenie fosforanu pirydoksalu z enzymem.
• Innym ważnym procesem związanym z katabolizmem AA jest oksydacyjna deaminacja.
• Oksydacyjna deaminacja:

• Najważniejszym enzymem z gr. katalizujących tego typu reakcje jest dehydrogenaza glutaminianowa, która działa na glutaminian jako substrat.
• Cz. glutaminianu jest utleniana (utleniaczem może być: NAD+i NADP+), przy udziale cz. Wody następuje rozpad utlenianego intermediatu do ketoglutaranu i jonu amonowego, a z NAD+/ NADP+ jest tworzona zredukowana postać: MADH i NADPH
• Prosty mechanizm reakcji: przy udziale odpowiedniego utleniacza odbierane są 2 atomy wodoru w wyniku czego powstaje podwójne wiązanie i imina; przyłączenie wody do podwójnego wiązania daje α-ketokwas.

• AA może oddać gr. aminową (przy udziale aminotransferazy) na α-ketoglutaran, w wyniku czego a aminokwasu wyjściowego powstaje α-ketokwas, a α-ketoglutaran ulega aminacji do glutaminianu.
• Dehydrogenaza glutaminianowa prowadzi właściwą deaminację powstającego glutaminianu w rozlicznych procesach transaminacji rozkładając glutaminian na α-ketoglutaran i amoniak (jon amonowy); potrzebny jest utleniacz bo reakcja ma charakter red-ox, dlatego też NAD+i NADP+mogą również uczestniczyć (powstaje odpowiednia zredukowana forma)
• Aminotransferazy współdziałają z dehydrogenazą glutaminianową prowadząc do deaminacji różnych AA.

Usuwanie amoniaku

• Amoniak jest toksyczny dla komórek więc muszą się go jak najszybciej pozbyć, nie może dojść do sytuacji gdy stężenie amoniaku będzie zbyt wysokie; u zwierząt wodnych sytuacja jest prosta, można się go pozbyć także przez skórę, u ryb przez skrzela na drodze dyfuzji (zwierzęta amonioteliczne); u zwierząt lądowych sytuacja jest bardziej skomplikowana, są problemy z usunięciem amoniaku. Jest to różnie rozwiązane: u ssaków amoniak przekształcany jest w mocznik, który następnie jest wydalany z organizmu z moczem; u ptaków amoniak przekształcany jest w kwas moczowy i również usuwany wraz z moczem.
• Przekształcenia amoniaku w mocznik dzieją się w cyklu mocznikowym ze zużyciem pewnej ilości energii, ale pozwala to na zagospodarowanie i pozbycie się toksyny.
• Cykl mocznikowy zachodzi w kom. wątroby: częściowo w mitochondriach, a częściowo w cytoplaźmie. Następnie mocznik wydzielany jest do krwi, która jest filtrowana w nerkach; powstały mocz zostaje wydalony z organizmu.
  • Organizmy urynoteliczne ? amoniak przekształcany jest w mocznik.
  • Organizmy urykoteliczne ? amoniak przekształcany jest w kwas moczowy.

(omawiamy tylko syntezę mocznika w cyklu mocznikowym)

• Cykl mocznikowy (cykl Krebsa - Henseleita): Zlokalizowany w wątrobie!

• Wszystko zaczyna się w mitochondrium: w matrix z CO2 i amoniaku (jonów amonowych) karbamoilofosforan; żeby mógł powstać potrzebne jest ATP (2 cz. ATP do syntezy 1 cz. karbamoilofosforanu ? reakcja b. kosztowna energetycznie); w matrix powstaje bardzo dużo CO2 w cyklu Krebsa, a na drodze fosforylacji oksydacyjnej masowo syntetyzowany jest ATP ? daje to szczególnie korzystne warunki dla kosztownej energetycznie syntezy karbamoilofosforanu
• Karbamoilofosforan (pochodna kw. karbamowego) ma wiązanie typu mieszany bezwodnik z resztą kw. ortofosforowego, więc jest to zw. wysokoenergetyczny; posiada wysoki potencjał transportu reszt kw. karbamowego (-CONH2) na AA nie występujący w białkach ? ornitynę(podobna do lizyny ale ma o jeden atom C krótszy łańcuch). Ornityna oprócz α-aminowej gr. zawiera w łańcuchu bocznym dodatkową gr. aminową.
• Resta karbamoilowa jest przenoszona na gr. aminową ornityny i daje inny aminokwas ? cytrulinę. Cytrulina dzięki obecności specjalnego nośnika migruje z mitochondrium do cytoplazmy, w której zachodzi reszta reakcji cyklu.
• Z asparaginianu (dikarboksylowy aminokwas) i cytruliny następuje synteza argininobursztynianu.
• Argininobursztynian w kolejnej reakcji przekształca się w argininę (AA występujący m.in. w białkach), a jako poboczny produkt powstaje fumaran (kw. fumarowy).
• Arginina ulega hydrolitycznemu rozpadowi w wyniku czego, przy udziale enzymu zwanego arginazą, powstaje cz. mocznika i odtwarza się cz. ornityny, która może wnikać do mitochondrium, gdzie zostanie wykorzystywana jako biorca kolejnej reszty karbamolowej.
• Mocznik zawiera dwie gr. NH₂ - jedna z nich pochodzi z amoniaku wytworzonego w procesie deaminacji AA, a druga z gr. aminowej asparaginianu, który się przekształca ostatecznie w fumaran ? jest to także sposób na deaminację pewnych AA (np.: asparaginianu); obie gr. pochodzą więc z aminokwasów (1. - deaminacja głównie kw. glutaminowego, 2. ? asparaginian)

• Etapy cyklu mocznikowego (z uwzględnieniem działających enzymów):

• • Syntetaza karbamoilofosforanowa:

• • • Jedna cz. ATP rozpada się do ADP i fosforanu organicznego, druga służy jako dawca gr. fosforanowej do syntezy karbamoilofosforanu.
    • 2 Cz. ATP (dwa wiązania wysokoenergetyczne) są wykorzystywane na syntezę jednej cz. Karbamoilofosforanu.
    • W mitochondrium szczególnie sprzyjające warunki dla tej reakcji: wysokie stężenie ATP i CO2, reakcja więc przebiega z łatwością pomimo tego, że jest kosztowna energetycznie.

• • Karbamoilotransferaza ornitynowa(kolejny działający enzym):

• • • Reakcja zachodzi w matrix mitochondrialnej
    • Karbamoilofosforan oddaje resztę kwasu karbamowego na atom azotu gr. aminowej w ornitynie.
    • Ornityna jest niebiałkowym aminokwasem, który oprócz α-aminowej gr. posiada w pozycji $\gamma$ gr. aminową (przy C delta) ? w lizynie łańcuch dłuższy o 1 C, więc druga gr. aminowa występuje w pozycji $\epsilon$(epsilon).
    • Cytrulina, która powstała w wyniku przeniesienia reszty karbamoilowej na ornitynę, jest eksportowana z matrix mitochondrialnej za pomocą specjalnego przenośnika białkowego na teren cytoplazmy i tam zachodzą kolejne reakcje.

• • Syntetaza argininobursztynianowa:

• • • Cytrulina, już na ternie cytoplazmy, reaguje z kw. asparaginowym ? ta reakcja również wymaga ATP, który ulega rozpadowi na AMP i pirofosforan, który jest następnie hydrolizowany do dwóch reszt kw. ortofosforowego ? powstaje argininobursztynian.

(Oznacza to, że wykorzystywane są dwa wiązania wysokoenergetyczne.)

• • • W większości reakcji gdzie ATP służy jako dawca energii mamy do czynienia z rozpadem na ADP i fosforan nieorganiczny, ale np.: w tej reakcji i szeregu innych ATP rozpada się do AMP i pirofosforanu, który następnie może się rozpadać do dwóch reszt ortofosforanu. Żeby z AMP odtworzyć ATP muszą zajść dwie rekcje:
      • • AMP + ATP 2ADP
        • Fosforylacja ADP prowadzi do utworzenia ATP.
    • Regeneracja ATP z AMP wymaga wytworzenia dwóch wiązań wysokoenergetycznych, dlatego przeliczeniowo mówimy, iż w tego typu procesach wykorzystywane są 2 wysokoenergetyczne wiązania, mimo, że fizycznie uczestniczy tylko 1 cz. ATP.
  • Liaza argininobursztynianowa:

• • • Liaza argininobursztynianowa powoduje rozszczepienie argininobursztynianu (pęka wiązanie N-C i transfer H) w wyniku czego powstaje arginina, a z reszty powstaje transfumaran.
    • Arginina jest jednym z AA występujących w białkach; uczestniczy jako metabolit pośredni w cyklu mocznikowym.
  • Arginaza:

• • • W wyniku działania arginazy i przez przyłączanie cz. wody, następuje odszczepienie jednego ugrupowania w postaci mocznika oraz odtwarza się ornityna, która dzięki obecności w błonie wewnętrznej mitochondrialnej specjalnego nośnika, może być przeniesiona z powrotem do matrix mitochondrialnej gdzie cykl się zamyka.

• Synteza 1 mola mocznika będzie wymagała 4 moli ATP (lub 4 moli wiązań wysokoenergetycznych) ? po dwa wiązania przy syntezie karbamoilofosforan i argininobursztynianu.
• Włączający się w pewnym momencie asparaginian oddaje grupę aminową, w wyniku czego powstaje arginina, natomiast ze szkieletu węglowego asparaginianu powstaje fumaran, który jest metabolitem cyklu Krebsa.

• Fumaran wędruje do matrix mitochondrialnej i tam może zostać zmetabolizowany ? ważne powiązanie cyklu mocznikowego z cyklem Krebsa, ponieważ istotnie wpływa na energetykę cyklu ???? .
• Fumaran w matrix:
  • Wiązanie podwójne ulega hydratacji ? powstaje jabłczan, który jest utleniany do szczawiooctanu.
  • Powstające NADH może oddać elektrony na łańcuch oddechowy, w wyniku czego zostaną zsyntetyzowane 2,5 mola ATP (na drodze fosforylacji oksydacyjnej).
  • Szczawiooctan może ulegać reakcji (przy działaniu aminotransferaz), w której z jakiegoś aminokwasu przenoszona jest reszta aminowa na szczawiooctan (α-ketokwas), w wyniku czego powstaje asparaginian.
• Całkowity koszt syntezy 1 mola mocznika:
  • Synteza karbamoilofosforan - 2 mole ATP
  • Synteza argininobursztynianu - 2 mole ATP
  • Przemiany fumaranu + 2,5 mola ATP (1 mol NADH)
  • Suma 1,5 mola ATP
  • Proces nie jest więc kosztowny energetycznie, ale za to bardzo ważny dla organizmu? pozwala na przekształcenie toksycznego amoniaku w bezpieczny mocznik, a następnie jego usunięcie z organizmu.

Losy szkieletów węglowych

• Schemat:

• Szkielety węglowe powstają poprzez usunięcie z amoniaku gr. Aminowej
• Niektóre AA (alanina szczególnie łatwo) mogą się przekształcać w pirogronian, a on w wyniku dekarboksylacji oksydacyjnej może się przekształcać w acetylo-CoA, reszty acetylowe mogą się włączyć do cyklu kwasu cytrynowego; pirogronian może się przekształcić w szczawiooctan, który może być prekursorem do syntezy glukozy na szlaku glukoneogenezy.
• Asp, Asn mogą w wyniku transaminacji dawać szczawiooctan.
• Aminokwasy mogą się także przekształcać w fumaran lub bursztynylo-CoA.
• Glutaminian bezpośrednio w wyniku deaminacji oksydacyjnej daje α-ketoglutaran; Arg, Gln, His, Pro mogą się przekształcić w α-ketoglutaran najpierw przekształcając się w glutaminian.
• Aminokwasy glukogenne - wszystkie AA, które charakteryzują się tym, że w wyniku przemian ich szkieletów węglowych powstają metabolity cyklu Krebsa (wzbogacają pulę cyklu Krebsa; dzięki nim jest więcej szczawiooctanu, który jest prekursorem glukozy).
• Aminokwasy ketogenne ? AA, które w wyniku degradacji szkieletów węglowych przekształciły się w acetylo-CoA (reszty acetylowe w cyklu Krebsa są całkowicie spalane ? nie wzbogacają puli metabolitów), który następnie może przekształcić się w acetoacetylo-CoA (może powstać łatwo w wyniku degradacji szkieletów węglowych: Leu, Trp, Lys, Phe); dalszy metabolizm prowadzi do powstania ciał ketonowych.
  • Ciała ketonowe:

• Acetoacetylo-CoA w wyniku rozszczepienia wiązania C ~ S może dawać kwas acetooctowy (a właściwie anion - acetooctan), który po dekarboksylacji daje aceton.
• Może też zajść inna reakcja: przy udziale NADH (działa przy tym odpowiednia dehydrogenaza) może powstać związek czterowęglowy ? kwas ?-hydroksymasłowy.
• Ciałami ketonowymi są powstające ostatecznie:
  • Acetooctan
  • Aceton
  • Beta-hydroksymaślan
• W wyniku degradacji szkieletów węglowych AA ketogennych, w pewnych warunkach zaburzeń metabolicznych, dochodzi do nadmiernej produkcji metabolitów (szczególnie acetonu, który może się pojawić w moczu), albo w wyniku spożywania nadmiernej ilości aminokwasów ketogennych, wtedy cykl Krebsa nie jest w stanie przetworzyć wszystkich reszt acetylowych ? tworzy się cetoacetylo-CoA.

Dekarboksylacja

glutaminian ->[-CO2] kwas γ-aminomasłowy (GABA) (neurotransmiter)

histydyna ->[-CO2] histamina (hormon tkankowy)

seryna ->[-CO2] etanotamina (ważny składnik strukturalny fosfolipidów błonowych)

• Są to reakcje usunięcia grupy karboksylowej z aminokwasu
• Stosunkowo niewielka pula aminokwasów podlega tego rodzaju metabolizmowi, ale jest to bardzo ważna reakcja, bo w jej wyniku powstają aminy (zwane często aminami biogennymi), z których wiele ma istotną wartość dla metabolizmu komórkowego
• Z asparaginianu dekarboksylacja prowadzi do powstania ?-alaniny, która jest wykorzystywana do syntezy CoA

• Proces deaminacji aminokwasów może zachodzić w różny sposób (czasami deaminacja jest na poziomie jednego aminokwasu, a czasem jeden aminokwas musi przekształcić się w inny zanim ulegnie deaminacji i musi zajść przemiana metaboliczna); taki skomplikowany proces jest w przypadku: Arg, Gln, His, Pro

• Wszystkie w efekcie utraty grupy aminowej dają α-ketoglutaran
• W przypadku kwasu glutaminowego jest to bardzo proste, ponieważ wystarczy, iż zadziała dehydrogenaza glutaminianowa ? powstaje ?-ketoglutaran
• Pozostałe żeby ulec metabolizmowi muszą przekształcić się w glutaminian
• Prolina (tak naprawdę jest iminokwasem): najpierw działa dehydrogenaza, która wprowadza podwójne wiązanie (są usuwane dwa atomy H) ? powstaje nienasycony analog proliny; następuje przyłączenie cząsteczki wody i powstaje semialdehyd kwasu glutaminowego (różni się od kwasu glutaminowego tym, że zamiast drugiej grupy COO^? zawiera grupę aldehydową), który w wyniku działania kolejnej dehydrogenazy może zostać utleniony do kwasu glutaminowego (utl. NAD⁺)
• Również inne rodziny aminokwasów aby ulec deaminacji .............................................. .............................................................................................................................................